fosforylacja, wiązanie nukleotydów.

Kategoria: Biochemia



Nika
2010-03-13, 08:15
Witam, 

z biochemii jestem zielona, ale może ktoś z Was mi pomoże. Z góry dziękuję.

1. Wyjaśnij, w jaki sposób fosforylacja lub wiązanie nukleotydów może regulować aktywność białka. Wymień zalety każdego z tych sposobów regulacji.

2.Szklanka wody zawierająca dokładnie 18 g, lub 1 mol, wody została wylana do Morza Egejskiego 3000 lat temu. Jaka jest szansa, że taka sama ilość wody zaczerpnięta z Oceanu Spokojnego zawierałaby jedną z tych „greckich" cząsteczek wody? Przyjmij całkowite wymieszanie się wody oraz przybliżoną objętość Oceanu Światowego równą 1,5 miliarda kilometrów sześciennych (1,5 x 109 km3).

pzdr
Nika
Ciocia Krefcia
2010-03-13, 21:27
Obie formy regulacji aktywności wymagają nakładu energii - korzystają z bogatych energetycznie wiązań między fosforanami w trifosforanach nukleotydów (ATP, GTP itd). Występują pewne różnice.

Fosforylacja polega w ogólnym zarysie na tym, że w białku regulowanym zostaje dołączona grupa fosforanowa do konkretnej reszty seryny, tyrozyny lub treoniny. Białko ulega fosforylacji pod wpływem enzymu - kinazy, która hydrolizuje trifosforan nukleotydu i przenosi resztę fosforanową na odpowiedni aminokwas (jeden z tych trzech), produktem ubocznym jest difosforan nukleotydu. Na ogół białko ufosforylowane jest aktywne, natomiast defosforylowane nieaktywne. Reakcja jest odwracalna. Jest to sposób przekaźnictwa sygnału w komórce. Regulacja aktywności polega na zmianie ładunku przy danym aminokwasie (fosforan ma -2, podczas gdy grupa -OH jest obojętna).

Wiązanie nukleotydów służące regulacji polega na tym, że na ogół białka ze związanym trifosforanem nukleotydu są aktywne, a z difosforanem nukleotydu nieaktywne. Nukleotyd nie jest związany z konkretnym aminokwasem, ale przestrzennie jest dopasowany do białka (np. umieszczony w kieszonce w przypadku białek G). Reakcja aktywacji i dezaktywacji także jest odwracalna, po hydrolizie trifosforanu białko traci aktywność, uwalnia difosforan i wiąże kolejny trifosforan nukleotydu. Taki sposób regulacji aktywności ma miejsce w przekaźnictwie sygnału w komórce (aktywność GTPazowa białek G) lub w białkach motorycznych (np. aktywność ATPazowa miozyny). Regulacja aktywności polega na dużych zmianach konformacyjnych białka przy wiązaniu obu form nukleotydów.
Różnica polega też na tym, że przy fosforylacji hydroliza wiązania w nukleotydzie i wyzwolenie energii zachodzi najpierw i to powoduje zwiększenie aktywności białka, a w przypadku nukleotydów aktywność białka jest duża dopóki wiązanie to nie zostanie rozerwane. Chociaż nakład energii w obu przypadkach jest taki sam. Może i to jest zaletą II sposobu.
Wadą I sposobu jest to, że mutacja zmieniająca typ aminokwasu w łańcuchu może zupełnie uniemożliwić regulację danego białka, w II sposobie nawet mutacja zmiany sensu nie musi oznaczać zupełnej utraty kontroli nad białkiem, może ją ograniczyć zmieniając konformację kieszonki wiążącej nukleotyd.
Chosen
2010-03-15, 10:28
 	  			  
w II sposobie nawet mutacja zmiany sensu nie musi oznaczać zupełnej utraty kontroli nad białkiem, może ją ograniczyć zmieniając konformację kieszonki wiążącej nukleotyd.



Co może nawet uniemożliwić związanie nukleotydu
Chosen
2010-03-15, 18:44
 	  			  

Może uniemożliwić zupełnie, to prawda. Jednak jest jeszcze szansa dla takiego białka jeśli po prostu będzie słabsze wiązanie nukleotydu, wówczas przy jego większych stężeniach równowaga nadal będzie przesunięta i umożliwi to regulację jego aktywności. Bezpieczniej trochę



To prawda, jednak w kwestii wiązania ligandów, nawet pojedyncza mutacja może mieć dramatyczne skutki. Co więcej, mutacja taka wcale nie musi zajść w obrębie centrum aktywnego, by w niektórych przypadkach uniemożliwić wiązanie liganda. Faktem jednak jest, że, tak jak napisałaś, jest szansa, że mutacja jedynie osłabi powinowactwo do nukleotydu, a wówczas zwiększenie stężenia pozwoli na utworzenie kompleksu. Jednakże różnice w stężeniach liganda będą musiały być znaczące (powiedzmy od 1 do kilku rzędów wielkości)
Ciocia Krefcia
2010-03-15, 19:44
Całkowicie się zgadzam i wcale nie zachęcam do mutowania genów własnych ani czyichś NTPaz :) Możliwe, że rzeczywiście do przechylenia równowagi byłby potrzebny duży nadmiar nukleotydu, ale w ostateczności można się jeszcze próbować ratować jonami magnezu, by ograniczyć dysocjację substratu na wolny nukleotyd. Co prawda in vivo mogłoby być o to ciężko, ale przynajmniej w probówce można zaryzykować ;)

Zaraz z tymi dywagacjami pewnie nas na priva wygonią :)
Chosen
2010-03-18, 08:10
 	  			  

Zaraz z tymi dywagacjami pewnie nas na priva wygonią :)



Myślę, że nie będzie tak źle, w końcu dyskusja była rozwinięciem tematu

W kwestii dodawania jonów magnezu, to, owszem ,jest jakiś sposób, ale...


Podobne tematy: