Biochemia- problem

Kategoria: Biochemia



offca_87
2008-03-31, 22:45
Witam :) Jestem studentką 3 roku chemii i mam wielki problem... to znaczy, mam zadania do rozwiazania z biochemii i niestety ani jednego nie umiem sama ruszyc... szukam osoby ktora by mi pomogla, chociaz mnie w jakis sposob naprowadzic na dobra odpowiedz... bede wdzieczna jesli ktos bedzie chetny do pomocy :) pozdrawiam!!
lapis
2008-04-01, 15:27
No to może zamieść te zadania tutaj na forum, ktoś pomoże...
offca_87
2008-04-01, 16:53
1. Co to za aminokwasy?

a/ aminokwas 632 fosfofruktokinazy watroby wolowej
b/ aminokwas 189 mioglobiny konskiej
c/ aminokwas 285 tyrozynazy ludzkiej

2. insulina jest biosyntezowana w postaci prekursora- pojedynczego lancucha polipeptydowego o dlugosci 84 aminokwasow. odpowiednia proteaza wycina srodkowy odcinek o dl. 33 aminokwasow, produkujac dojrzala insuline zlozona z dwoch lancuchow polipeptydowych o dl. 21 i 30 amnokwasow, polaczonych dwoma wiazaniami disiarczkowymi. chcesz wyizolowac proteaze katalizujac te reakcje. zaproponuj prosty test, ktory pozwolilby ci aznaczyc jej aktywnosc,

3. kofeina jest w organizmie ssakow metabolizowana przez monooksygenaze z grupy cytochromu P450 do ksantyny. Zaproponuj prosty test ktory pozwolilby Ci na wykrycie aktywnosci tego enzymu w czasie jego oczyszczania.

4. oksydaza katecholowa katalizuje utleniabie o-difenoli (katecholi) do o-chinonow. produkty tej reakcji absorbuja silnie przy ok. 400nm. wspolczynnik absorpcji 4-tert-butylo-o-benzochinonu wynosi 1800 M do -1 x cm do -1 przy 405nm. mierzylas absorpcje przy 405 nm probki objetosci 2,6 ml zawierajacej 0,1 mM 4-tert-butylokatechol i 20 ug (te u to lacinska litera) oksydazy katecholowej co 2 minuty, zaczynajac w 2 minuty po zmieszaniu odczynnikow. uzyskalas nast. wyniki: 0,054 0,103 0,124 0,143 0,155 0,162. oblicz szybkosc poczatkowa reakcji w mikromolach na minute na mg enzymu.

5. oblicz przy jakim stezeniu substartu (wyrazonym jako wielokrotnosc Km) szybkosc reakcji osiagnie 95% szybkosci maks.

6. Km dla pewnego sunstartu enzymu podlegajacemu kinetyce Michaelisa-Menten wynosi 0,1 mM. gdy uzyto tego substatu o stezeniu 0,2 M otrzymano szybkosc poczatkowa rowna 45 uM/min. gdy uzyto tego substratu w stezeniu 0,02 M otrzymano taki sam wynik. udowodnij obliczeniami, ze eksperymentator sie nie pomylil. czy taki sam wynik otrzymanoby dla substratu dla ktorego Km wynosi 10 mM ?

To sa wszystkie zadanka... nie rozumiem z nich kompletnie nic... wiec jesli ktos by je umial rozwiazac to bym byla ogromnie wdzieczna za jakies notatki umozliwiajace mi zrozumienie rozwiazania... bo przy tablicy, trzeba bedzie wyjasnic czemu tak a nie inaczej... z gory dziekuje za pomoc i pozdrawiam!!
Neecze
2008-04-02, 21:15
Co do pierwszego, to wydaje mi się, że musisz znaleźć strukturę pierwszorzędową danego białka i po prostu zobaczyć jaki aminokwas znajduje się na interesującym Cię miejscu.


Podobne tematy: